Protéines et enzymes. Structures tridimensionnelles par JMOL (toxine cry, polyphénoloxydase)
بروتينات وأنزيمات. معاينة في البعد الثالث
Les protéines et les enzymes (protéines de catalyse biologique) sont sonstituées d'acides aminés (structure primaire).
Les structures secondaires, tertiaire et quaternaires modifient l'aspect des protéines les rendant ainsi fonctionnelles. La visualisation 3D par JMOL permet d'étudier les structures fonctionnelles des protéines et enzymes qui constitent les cibles des investigations en biotechnologies. Nous illustrons ici l'exemple de la toxine cry (comme exemple de protéines) et la polyphénoloxydase (comme exemple d'enzymes)
تعد البروتينات (Protéines) من الجزيئات الكبيرة (Macromolécules) و تتكون من سلسلة أو سلسلات من الأحماض الأمينية (Acides aminés) ترتبط بينها بالروابط البيبتيدية (Liaisons peptidiques).
أهمية البروتين تكمن في و تحفيز التفاعلات البيولوجية من خلال الآنزيمات (Enzymes) و التي تشكل أهم أهداف البيوتكنولوجيات العصرية.
Exemple de protéines: Toxine cry de Bacillus thuringiensis
السم كري، مثل للبروتينات
Les
toxines Cry sont produites en tant que protoxines cristallines de haut poids moléculaire. Une fois ingérées par la larve de l'insecte (lépidoptère), les cristaux sont solubilisés.
Les toxines sont activées par protéolyse dans le tube
digestif de l'insecte. Il en résulte une toxine de 60-70 kDa.
La toxine Cry3Aa possède 3 domaines, notés I, II et III. Le domaine I, situé du côté N-terminal, est constitué d'hélices alpha. Il serait le responsable de
la formation de pores dans la membrane cellulaire de l'insecte. Le domaine
II assure la spécificité au récepteur grâce aux régions hypervariables qu'il contient. Le domaine III
protège l'extrêmité C-terminale de la toxine contre
l'activité protéolytique du tube digestf de l'insecte.
Lie: Visualiser la structure 3D de la toxine Cry (sur takween.com)
Vidéo : Toxine Cry du Bacillus thuringiensis (Bt) et la transformation génétique des plantes pour la résistances aux insectes (narration Ar):
Share this information on social networks
تبادل المعلومة عبر المواقع الإجتماعية
La polyphénoloxydase (PPO) est une enzyme d'oxydation des phénols
caractérisée par la présence du cuivre (Cu++). Cette étude concerne l'enzyme compléxée avec un inhibiteur (faux substrat); le phénylthiourée.
-- Visualiser la structure 3D de la Polyphénoloxydase (sur takween.com)
Pour sélectionner le le cuivre, suivez les opérations: 1/ Clic droit de la souris sur le complexe enzyme-ligand et visualiser sous batonnets (0%) --> 2/ Selectionner --> 3/ Hetéro --> 4/ Par HETATM --> 5/ CU-COPPER (II) ION et visualiser sous sphères (100%).
Faire de même pour sélectionner le phénylthiourée avec 5/ URS-N-PHENYL-THIOUREA et visualiser sous sphères (100%).
Pour la PPO, Il existe deux atomes de cuivre par molécules (chaîne). Chaque atome de cuivre est coordonnée par 3 histidines différentes. L'oxygène (substrat directeur) réagirait avec le cuivre. Il se placerait entre les deux atomes de cuivre. Le deuxième substrat (composé phénolique) est attiré vers la poche catalytique
suite à son interaction hydrophobe avec la Phénylalanine (Phe261). Les deux éléments se rapprochent l'un à
l'autre par leurs noyaux 'benzène'. ------> voir Examen (S5) sur la PPO de pomme (Université Cadi Ayyad, Marrakech, Maroc)
Chaine
Youtube (abonnement). Plusieurs vidéos multilingues
- مجلة إخبارية - Newsletter
- NEWSLETTER BIOTECHNOLOGIES
Faculty of Sciences, Cadi Ayyad University
Marrakech, 40000, Morocco
Email: baaziz@uca.ac.ma
Phone: 212524434649 (post 513)
Fax: 212524434669